 |
|
 |  |
|
|
| |
 | Biologie | Chimie | Didactica | Fizica | Geografie | Informatica |
| Istorie | Literatura | Matematica | Psihologie |
Aminoacizii reprezinta cele mai simple protide. Ei constituie unitatile structurale de baza ale poliprotidelor.
Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt substante organice cu functiuni mixte, care contin in molecula cel putin o grupare amino - NH2, cu caracter bazic si cel putin o grupare carboxil - COOH, cu caracter acid. Formula generala a unui aminoacid este:
Dupa pozitia pe care o ocupa gruparea - NH2 fata de gruparea - COOH se disting α, β, γ, etc. aminoacizi:
Aminoacizii naturali, cu mici exceptii, sunt α- aminoacizi. Ei se gasesc atat liberi, cat si sub forma de derivati sau mai ales sub forma de poliprotide.
Aminoacizii naturali care participa la structura protidelor sunt in numar de 20-24. Acesti aminoacizi prezinta caracterisici comune:
sunt α - aminoacizi, deci poseda cele doua grupari functionale - NH2 si - COOH grefate pe acelasi atomi de carbon;
aminoacizii, cu exceptia glicocolului prezinta atom de carbon asimetric, deci sunt optic activi;
datorita existentei in molecula a celor doua grupari functionale, au capacitatea de a reactiona intre ei prin eliminare de apa si sa formeze lanturi polipeptidice.
Aminoacizii liberi apar numai in cantitati mici in organismele vegetale si animale. Astfel, ei s-au identificat in celule, in lichidele extracelulare si in plasma sanguina, precum si in germenii semintelor de leguminoase si in fructe.
Aminoacizii sunt substante incolore, frumos cristalizate, majoritatea avand gust dulce. Ei sunt substante usor solubile in apa (cu exceptia cisteinei, tirozinei si lizinei) si greu solubile in solventi organici. Aminoacizii disociaza, rezultand amfioni, deci ei au un caracter amfoter (reactionand atat cu acizii, cat si cu bazele).
In solutie apoasa echilibrul dintre moleculele nedisociate si amfioni, este deplasat aproape complet spre amfion.
In functie de pH - ul solutiei in care se gasesc, aminoacizii pot exista sub trei forme:
amfioni (pH neutru);
cationi (pH acid) si
anioni (pH bazic).
Datorita existentei ionilor in solutiile de aminoacizi, acestia migreaza in camp electric, deci manifesta proprietati electroforetice. Astfel, in mediu acid aminoacizii migreaza spre catod, in mediu bazic spre anod si nu migreaza la pH neutru.
Punctul izoelectric sau izoionic reprezinta pH- ul pentru care sarcina electrica a moleculelor de aminoacizi dizolvata in apa, este nula. La acest pH in solutie exista molecule nedisociate, amfioni, si un numar egal de cationi si anioni, iar aminoacidul nu mai migreaza in camp electric (se noteaza cu pHi).
Aminoacizii prezinta pHi diferite. Astfel aminoacizii cu caracter acid au pHi in domeniul acid (pHi = 3 - 3,2), pe cand aminoacizii cu caracter bazic au pHi in domeniul alcalin (pHi = 7,5 - 11). Aminoacizii monoaminomonocarboxilici au pHi = 6, deoarece gruparea - COOH este mai puternic ionizata decat gruparea - NH2.
Aminoacizii, cu exceptia glicocolului, au in molecula unul sau mai multi atomi de carbon asimetrici. In consecinta, ei prezinta activitate optica dextrogira sau levogira. In raport cu orientarea gruparii - NH2 fata de carbonul α, aminoacizii prezinta doua configuratii spatiale L sau D. Cele doua forme se pot reprezenta astfel:
Configuratia sterica este independenta de activitatea lor optica, atat L - aminoacizii cat si D - aminoacizii putand fi dextrogiri ( + ) sau levogiri ( - ).
Aminoacizii naturali prezenti in structura protidelor, apartin seriei L (aminoacizi apartinand seriei D au fost identificati in peptidele din antibiotice, in celulele bacteriene si in proteine din tesuturi tumorale).
In scrierea curenta a formulelor aminoacizilor gruparea - NH2 este scrisa la dreapta, fara a tine seama de configuratia acesteia.
Aminoacizii sintetici contin amestecuri racemice din forme L si D. Din acest amestec, organismul animal utilizeaza doar aminoacizi apartinand seriei L.
Aminoacizii sunt substante deosebit de reactive, datorita pezentei in molecula lor a gruparilor carboxil - COOH si amino - NH2. Ei prezinta urmatoarele tipuri de reactii:
reactii la gruparea - COOH ;
reactii la gruparea - NH2 ;
reactii la ambele grupari functionale ;
reactii la catena laterala.
a) Reactii de disociere
Aminoacizii disociaza in solutii apoase, rezultand anionul aminoacidului respectiv:
b) Reactii cu bazele
Aminoacizii reactioneaza cu bazele formand saruri:
c) Reactii de esterificare
Aminoacizii reactioneaza cu alcoolii, obtinandu-se esteri de aminoacizi:
d) Reactii de formare a clorurilor acide
Sub actiunea pentaclorurii de fosfor, PCl5 , aminoacizii sunt transformati in cloruri de acizi, care sunt foarte reactive, fiind utilizate pentru sinteza peptidelor.
e) Reactii de decarboxilare
Prin decarboxilare aminoacizii se transforma in amine:
In organismele animale reactiile de decarboxilare ale aminoacizilor sunt catalizate de enzime (decarboxilaze), iar aminele care rezulta in urma acestor reactii se numesc amine biogene, deoarece indeplinesc roluri importante in organism (hormoni tisulari), iar altele apar in carnea alterata.
a) Reactia cu acizi
Gruparea - NH2 din molecula de aminoacid accepta protoni la perechea de electroni neparticipanti ai azotului:
astfel, cu acizii vor forma saruri:
b) Reactia de acilare
Cu clorurile de acizi gruparea amino se acileaza, formandu-se amide substituite la azot. Astfel, glicocolul reactioneaza cu clorura de benzoil dand nastere la acid hipuric:
c) Reactia de deaminare
Aminoacizii se deamineaza in prezenta acidului azotos cu formare de azot molecular si a hidroxiacizilor corespunzatori:
Aceasta reactie sta la baza metodei Van Slyke de determinare cantitativa a aminoacizilor prin masurarea volumului de azot degajat in timpul reactiei, care este proportional cu concentratia aminoacidului.
d) Reactia de condensare cu compusi carbonilici (aldehide si cetone)
Cu aldehidele aminoacizii se condenseaza, rezultand baze Schiff:
Pe aceasta reactie se bazeaza dozarea volumetrica a aminoacizilor (metoda Sörensen).
e) Reactia de alchilare
Aminoacizii se alchileaza cu iodura de alchil in mediu bazic. Astfel, prin metilarea glicocolului se obtine derivatul trimetilat al acestuia, numit betaina, utilizat ca donor de grupe
- CH3:
f) Reactia cu dioxidul de carbon
Aminoacizii reactioneaza cu dioxidul de carbon, formand derivati cu grupare carbamino:
Aceasta reactie este deosebit de importanta, intrucat pe ea se bazeaza fixarea CO2 din tesuturi la gruparile - NH2 ale hemoglobinei si transportul acestuia la plamani.
a) Reactii cu formare de legaturi peptidice
Aminoacizii reactioneaza intre ei cu eliminare de apa intre o grupare - COOH a unui aminoacid si o grupare - NH2 a unui alt aminoacid. Rezulta dipeptide, tripeptide, etc. (in functie de numarul de molecule participante la reactie). Resturile de aminoacizi sunt legate prin legaturi peptidice - CO - NH - .
b) Reactii de condensare sub actiunea temperaturii
Aminoacizii se pot condensa, formand compusi ciclici. Daca se condenseaza glicocolul se obtine 2,5 - dicetopiperazina:
c) Reactii cu sarurile metalelor grele
Aminoacizii reactioneaza cu sarurile metalelor grele (Cu, Ni, Cd, Pb), formand complecsi interni, colorati numiti chelati, greu solubili in apa. Astfel, sarurile de cupru sunt substante frumos cristalizate de culoare albastra. Compusii colorati ai aminoacizilor cu sarurile metalelor grele se folosesc la dozarea cromatografica a aminoacizilor.
In functie de natura catenelor laterale R, aminoacizii pot da o serie de reactii specifice. Astfel, gruparea hidroxil a serinei si treoninei poate forma esteri cu H3PO4 . Spre exemplu, serina se fosforileaza, cu formarea fosforilserinei:
Fosforilserina apare in structura proteinelor din lapte (cazeine).
Gruparea tiol - SH din cisteina se poate oxida si prin cuplare cu alta molecula de cisteina formeaza cistina, care are o legatura disulfidica (- S- S - ).
Aminoacizii care contin in catena laterala nuclee aromatice dau reactii caracteristice acestor nuclee (nitrare, halogenare, diazotare, etc).
Desi numarul aminoacizilor existenti in natura este foarte mare, relativ putin dintre ei (20-22) au valoare fiziologica deosebita, deoarece participa la formarea poliprotidelor.
In functie de particularitatile structurale ale catenei laterale R, aminoacizii se clasifica dupa cum urmeaza:
In continuare se va prezenta structura principalilor aminoacizi constituenti ai proteinelor.
Aminoacizi aciclici
a) Aminoacizi cu caracter neutru. Acestia sunt aminoacizi simpli, care contin in molecula o singura grupare carboxil si o singura grupare amino. Catenele laterale a acestora sunt nepolare, hidrofobe. Mentionam ca alaturi de denumirea acestora se indica si forma prescurtata care, de regula, este formata din primele trei litere.
Hidroxiaminoacizi. Prezenta gruparii hidroxilice in molecula confera polaritate marita iar, ca urmare, acesti aminoacizi sunt usor solubili in apa.
Tioaminoacizi sau aminoacizii cu sulf, contin in molecula elementul sulf fie sub forma tiolica - SH, fie sub forma disulfidica - S - S- sau tioeterica - S - CH3 .
b) Aminoacizii cu caracter acid. Contin in molecula doua grupari carboxil si o grupare amino, ceea ce le confera un caracter acid pronuntat.
Amidele acestor aminoacizi, respectiv asparagina si glutamina sunt considerate ca aminoacizi si intra in structura proteinelor.
d) Aminoacizii cu caracter bazic
Arginina are ca o a doua grupare cu caracter bazic o grupare guanidinica.
2. Aminoacizii ciclici contin in molecula fie nuclee aromatice, fie nuclee heterociclice cu azot.
a) Aminoacizi aromatici. Se caracterizeaza prin existenta in molecula a unui nucleu benzenic sau fenolic. Din aceasta categorie fac parte fenilalanina si tirozina:
Acesti aminoacizi participa la structura proteinelor si sunt precursori metabolici ai hormonilor tiroidieni (tiroxina) si medulosuprarenali (adrenalina).
b) Aminoacizi heterociclici. Se caracterizeaza prin faptul ca, au in molecula un heterociclu cu azot.
Acesti aminoacizi, pe langa faptul ca participa la structura proteinelor, prin decarboxilare se pot transforma in amine biogene (histamine si triptamine) care au rolul de hormoni tisulari.
In aceasta categorie de aminoacizi sunt inclusi si imioacizii prolina si 4 - hidroxi - prolina.
In acesti aminoacizi gruparea amino participa la formarea ciclului pirolidinic. Ei sunt predominanti in proteinele tesutului conjunctiv (colagenele din piele, oase, cartilagii, tendoane, oase si solzii de peste).
Aminoacizii neconstituenti ai proteinelor
Organismul animal contine o serie de aminoacizi, care nu intra in structura proteinelor, insa sunt constituenti ai unor biomolecule de o importanta fiziologica deosebita sau sunt intermediari metabolici a unor procese biochimice esentiale. Dintre acestia amintim β-alanina, ornitina, citrulina, acidul γ - amino - butiric si dihidroxi - fenilalanina.
β - Alanina apare in structura unor dipeptide naturale (carnozina si anserina) precum si in constitutia acidului pantotenic (vitamina din complexul B).
Ornitina si citrulina sunt aminoacizi cu caracter bazic, intermediari ai ciclului ureogenetic, proces in care se formeaza principalul produs de excretie azotat: ureea.
Acidul γ - aminobutiric apare in creier, in urma decarboxilarii acidului glutamic si functioneaza ca blocant al sinapselor.
Dihidroxifenilalanina este un intermediar metabolic in sinteza hormonilor medulosuprarenali (adrenalina) si a pigmentilor din piele si par (melanici).
Aminoacizii sunt substante de o importanta fundamentala pentru organismele animale, intrucat ei participa la biosinteza macromoleculelor proteice proprii acestora.
Dupa provenienta si rolul lor, aminoacizii se impart in doua grupe:
aminoacizi neesentiali, care pot fi sintetizati de catre organismul animal din intermediari metabolici simpli;
aminoacizi esentiali, care nu pot fi sintetizati de catre organismul animal, insa sunt absolut indispensabili pentru crestere si dezvoltare. Acestia sunt procurati din hrana de origine vegetala.
Principalii aminoacizi esentiali si neesentiali
= = = = = = = = = = = = = ==
Aminoacizi
__________ ______ ____ ________________
Esentiali Neesentiali
-------- ----- ------ -------- ----- ------
Valina Glicocol
Leucina Alanina
Izoleucina Serina
Treonina Cisteina
Metionina Acid aspartic
Lizina Acid glutamic
Fenilalanina Arginina
Triptofan Tirozina
Histidina Hidroxiprolina
= = = = = = = = = = = = = =
Copyright © 2024 - Toate drepturile rezervate
