ENZIME - Factorii care influenteaza activitatea enzimatica

ENZIME

1. Generalitati
2. Structura sI conformatia
3. Nomenclatura sI clasificare
4. Mecanisme de actiune
5. Factorii care influenteaza activitatea enzimatica
6. Reprezantanti mai importanti

1. Generalitati

Enzimele sunt substante care catalizeaza reactiile biochimice din organism, au un rol esential in sinteza si degradarea substantelor din materia vie. Toate transformarile biochimice au loc numai prin intermediul enzimelor de aceea se mai numesc sI biocatalizatori. Ele determina realizarea unor reactii chimice cu viteza mare, in conditii compatibile cu viata: daca ele n-ar exista reactiile chimice s-ar putea produce numai la temperaturi si presiuni ridicate, conditii deosebite de alcalinitate sI aciditate. Enzimele au un rol fundamental in reglarea proceselor metabolice si pot actiona in interiorul sau in exteriorul organismului.

Din punct de vedere chimic enzimele sunt substante proteice, cu rol functional. Sunt produse numai de organisme vii si actioneaza asupra unor substante care se numesc substrat.

In celula se gasesc in nucleu, citoplasma, adsorbite la suprafata diferitelor componente celulare sau dizolvate in protoplasma sau in sucul celular.

Fiind substante proteice isi pierd proprietatile catalitice in conditiile in care are loc denaturarea proteinelor: temperatura ridicata, mediu acid, bazic, prezenta solventilor organici.

Enzimele se gasesc in organismele vegetale cu precadere in: seminte in stare de germinatie, plante, frunze, fructe. Concentratia lor este mai mare in organismele tinere si puterea catalitica este mai mare.

Din punct de vedere fizic au proprietati asemanatoare proteinelor.

Paralela intre catalizatori si enzime

a) asemanari

- in reactii reversibile asigura ajungerea foarte rapida la echilibru;

- catalizeaza numai reactii termodinamic posibile (in sensul micsorarii energiei libere);

- nu modifica echilibrul de reactii ci numai viteza;

- nu se consuma in timpul reactiilor si nu se transforma, de aceea o cantitate foarte mica este suficienta pentru transformarea unor cantitati mari de substrat.

b) deosebiri:

- prezinta specificitate de actiune care poate fi de reactii sau de substrat;

- asigura coordonarea, reglarea si controlul proceselor biochimice fiind modulatori ai proceselor metabolice.

2. Structura si conformatia

Enzimele sunt macromolecule de natura proteica cu urmatoarele caracteristici:

a) au particularitati structurale specifice adica existenta unor situsuri (zone in care se leaga in mod specific substratul):

- situs catalitic;

- situs allosterice;

b) prezinta configuratie spatiala care asigura functionarea ca enzima

Substratul    enzimelor iSs reprezinta un compus care se poate lega specific la o enzima iEs si asupra caruia enzima actioneaza transformandu-l in produs de reactie.

Substratul trebuie sa indeplineasca urmatoarele conditii:

- sa satisfaca necesitatea de specificitate a unei enzime;

- sa prezinte o dispunere spatiala care sa-i permita accesul la enzima;

- sa prezinte o complementaritate structurala si conformationala.

Situsul catalitic reprezinta o zona specifica si delimitata formata dintr-un numar mic de radicali de aminoacizi care includ grupari: -OH, NH₂, - COOH, - SH.

Situsul catalitic ocupa o zona restransa din suprafata enzimei de aceea substratul este o molecula dimensionata pe masura situsului.

Situsul allosteric reprezinta o zona a carei activitate se bazeaza pe existenta unui efector allosteric - activator sau inhibitor - care se leaga la situsul allosteric si creaza capacitatea de modulator al reactiilor biochimice.

Centrul catalitic este reprezentat de :

- situs la enzimele holoproteice;

- situs plus cofactor la cele heteroproteice.

Enzimele heteroproteice prezinta doua parti componente active doar impreuna:

- apoenzima;

- cofactorul.

Apoenzima este o componenta de natura proteica, termolabila si nedializabila, are in structura sa situsul catalitic sI pe cel allosteric; determina legarea substratului, formeaza complexul enzima - substrat si enzima - cofactor, determina specificitatea fata de substrat, manifesta grade diferite de afinitate pentru cofactor.

Cofactorul reprezinta componenta neproteica termostabila, dializabila (unele vitamine, nucleotide).

Cofactorii au urmatoarele caracteristici: sunt indispensabili pentru manifestarea activitatii catalitice sau pentru potentarea ei; unii sunt usor disociabili de apoenzima, altii nu; determina specificitatea de reactie, formeaza complexul enzima - cofactor.

Coenzimele sunt micromolecule organice care se ataseaza temporar la apoenzima ( vitamine, hemulul, NTP, NDP).

.

3. Nomenclatura si clasificarea

Nomenclatura de lucru si cea sistematica

Nomenclatura de lucru    este aceea care se obtine adaugand terminatia aza la numele substratului asupra careia actioneaza enzima.

Nomenclatura sistematica include doua componente:

1) Defineste substratul sau cele doua substante asupra carora actioneaza enzima (la reactiile bimoleculare);

2) Sufixul aza - indica natura procesului pe care-l determina enzima. Ex.: glucoamilaza..1 glucon - glucohidrolaza (asupra leg.1,4 din glucon si actiunea se realizeaza hidrolitic cu eliminare de glucoza).

Cand avem doi componenti: transaminaza = glutamat - piruvat aminotransferaza.

(Cod)

Clasificare

Dupa locul unde actioneaza: - endoenzime

- exoenzime

M = 13000 = 35000 - numar restrans

Dupa organizarea structurala - monomere

- oligomere (majoritatea)

(disociaza in monomeri)

M = 35000 - sute de mii

- izoenzime - config. dif. dar cat. aceleasi reactii

- complexe enzimatice

Sintetizate in celula legate una de alta si cat. r. intr-o anumita succesiune.

Dupa reactia pe care o catalizeaza:

1) Oxidoreductazele - catalizeaza transferul de e insotit de protoni sau , de la o substanta donatoare la una acceptoare.

2. Transferazele - favorizeaza transferul unei grupari chimice de la substratul donor catre cel acceptor (metil, amino, carboxil).

3. Hidrolaze - catalizeaza introducerea elementelor apei la nivelul unei legaturi specifice din substrat (favorizeaza desfacerea moleculelor prin hidroliza) - reactii reversibile.

4. Liazele - enzime care catalizeaza desfacerea substratelor sau eliberarea unor grupari chimice prin alte procese decat cele hidrolitice. Rezulta formarea de legaturi intre atomii de C, C si O, C si N, C si S, C- hal.

5. Izomeraze - catalizeaza rearanjarea atomilor in molecule. Ajuta la transformarea formelor C in D transferul gr. acil, fosforul.

6. Ligaze sau sintetaze - catalizeaza reactii de sinteza, de legare a doua substrate, formeaza legaturi: C - C, C-.., C - N, C- S. Sursa de energie este o substanta macrologica asemanatoare cu ATP.

Mecanisme de actiune a catalizei enzimatice

Enzimele sunt deci substante active in cantitati foarte mici, nu modifica echilibrul de reactie ci numai viteza acestora prin scaderea .energetice (activeaza sau labilizeaza moleculele care intra in reactie). In prezenta enzimelor nivelul energetic minimul este mult coborat, moleculele reactioneaza cu viteze mari (in absenta enzimelor nu ar reactiona).

Mecanismul prin care enzimele isi exercita functia lor catalitica include ansamblul urmatoarelor procese moleculare principale:

- asocierea specifica a enzimei (E) cu substratul (S) - complex intermediar ES disociabil;

- manifestarea specificitatii enzimei in raport cu un anumit substrat sau grupe de substrat carora le confera o anumita orientare spatiala precisa;

- activarea respectiv scaderea energiei de activare a moleculelor de substrat reactant (S⁺);

- procesul catalitic efectiv prin care substratul se transforma in produs (P).

E + S     S P + E

sau

E + S ..ES P₁ + E P₂

EP₂ + S₁ EP₂S₁ P₂S₁ + E

S = donor

S1 = acceptor

Viteza reactiilor enzimatice    influentate de:

- concentratia enzimei si substratului

- temperatura

- pH

- prezenta electrolitilor

- alti factori

Cunoasterea rolului acestor factori are importanta pentru ca prin studiul lor pot fi caracterizate enzimele si se poate interveni asupra activitatii lor catalitice.