PROTIDE

1. Generalitati

2. Constitutia generala

3. Rolul fiziologic

4. Clasificare

5. Aminoacizi

6. Peptide

7. Proteine

1. Generalitati

Protidele sunt constituenti chimici ai organismelor vii cu cel mai inalt grad de complexitate, varietate moleculara si prezinta specificitate de specie, organ. Denumirea lor deriva de la cuvantul grecesc 'proteos', de prim rang, primordial (Berzelius, tratatul lui Mulder, 1840).

Sunt substante macromoleculare de natura peptidica la care participa 20 aminoacizi, acestia fiind unitatile monomere ale protidelor. Aminoacizii constitutivi sunt aceiasi la toate vietuitoarele, de la bacterii pana la om. Prin legare in lanturi polipeptidice, variate ca lungime si succesiune a unitatilor se poate obtine un numar nesfarsit de combinatii. Cu toate acestea, la un anumit organism se realizeaza numai unele secvente dictate de ADN-ul parental, deci protidele sunt macromolecule informationale.

2. Constitutia generala

Protidele sunt molecule cu greutate moleculara mare: de la mii la cateva milioane de unitati atomice de masa. Ele contin in molecula C, H, O, N uneori S, P, ioni metalici (Te, Cu, Zn, Mg, Co).

Compozitia elementara a proteinelor din natura este relativ constanta:

Compozitia generala    Compozitia plantelor

C 50 - 55% 51 - 53%

H 6 - 8% 6,7 - 6,9%

O 20 23% 21 - 23%

N 15 - 18% 16 - 18%

S 0 - 4% 0,7 - 1,3%

P 0,4 - 0,9% 0,6 - 0,8%

Estimarea continutului in proteine se face pe baza continutului in azot ( proteinele din plante contin 16% azot). Prin dozarea azotului total se poate determina continutul total de proteina bruta: PB = N x 6,25.

Unitatea structurala este aminoacidul:

R CH COOH

NH₂

3. Rolul fiziologic

a) Rolul structural sau plastic - reprezinta materialul din care sunt construite toate structurile celulare: membrana, organitele celulare, materialul intracelular.

In plante: 2-35% protide - in functie de organ; reprezinta principala componenta a biomasei vegetale (50%).

b) Rolul catalitic - enzimele sunt substante proteice cu actiune selectiva asupra proceselor biochimice;

c) Rolul hormonal - o serie de hormoni sunt de natura polipeptidica;

d) Rolul de aparare - apara organismul de corpi straini, macromolecule, virusuri, bacterii - imunoglobulinele;

e) Rolul fizico-chimic - datorat proprietatilor coloidale si caracterului amfoter - ele intervin in procesele de permeabilitate selectiva a membranelor celulare, in transportul apei, ionilor anorganici, CO₂, O₂ metale si al substantelor organice (vitamine), in mentinerea echilibrului acido-bazic functionand ca sisteme tampon; au rol in echilibrul electrostatic;

f) Rolul informational : succesiunea aminoacizilor este dictata de acizii nucleici;

g) Rolul energetic - in cazul de inanitie sau stari patologice se transforma in energie.

4. Clasificare

Prin hidroliza (acida sau bazica) protidele elibereaza aminoacizi. In functie de numarul aminoacizilor constituenti ca si a existentei unor compusi de alta natura care pot intra in structura anumitor protide, acestea se clasifica astfel:

Oligopeptide

Peptide <

Polipeptide

Protide <

Holoproteide ( proteine )

Proteide <

Heteroproteide ( contin o parte proteica si una prostetica )

5. Aminoacizii

Din punct de vedere chimic sunt substante organice cu functiuni mixte : o grupare amino primara si o grupare carboxil, ambele aflate la acelasi atom de carbon. Se cunosc circa 400 aminoacizi in natura, dar organismele vii utilizeaza doar 20-21 in biosinteza protidelor.

In functie de pozitia gruparii amino fata de gruparea carboxil exista a b si c aminoacizi. Aminoacizii proteinogeni sunt a aminoacizi.

Diversitatea aminoacizilor naturali este data de natura radicalului R care poate fi: alifatic, aromatic, ciclic, liniar sau poate avea o grupare functionala aditionala.

In afara de cei 20 minoacizi frecvent intalniti in structura secventionala a protidelor, in organismele vii se mai gasesc si alti cativa aminoacizi ocazionali care sunt de fapt derivati ai celor 20 aminoacizi preponderenti.

Clasificarea aminoacizilor dupa structura chimica

- aciclici - simpli - monoaminomonocarboxilici

- monoaminodicarboxilici

- diaminomonocarboxilici

- micsti - hidroxiaminoacizi

- tioaminoacizi

- ciclici - aromatici

- alifatici

Clasificarea aminoacizilor dupa posibilitatea biosintezei in organism:

- esentiali

- neesentiali

In organismul uman nu se sintetizeaza zece aminoacizi esentiali pe care organismul iI procura din hrana: valina, leucina, izoleucina, lizina, fenilalanina, metionina, triptofanul, treonina, histidina si arginina.

Aminoacizii monoaminomonocaboxilici

Glicocolul - acidul aminoacetic sau glicina. Gli, G

H₂N CH₂ COOH

Este cel mai simplu aminoacid, singurul care nu prezinta activitate optica.

Se gaseste in toate organismele vii, dar mai putin in cele animale, neparticipind in structura tuturor proteidelor; se gaseste in gelatina, din care se si obtine (prin hidroliza acida) si in proteine vegetale (edestina); se gaseste liber in semintele unor plante.

Organismul animal sintetizeaza glicocol si il utilizeaza in procesele de dezintoxicare deoarece el se combina cu acidul benzoic, acidul nicotinic.

L - alanina - acidul aminopropionic, Ala, A

Este nelipsit din toate proteinele vegetale si animale. Se gaseste mai ales in zeina. In stare libera se gaseste in alge, frunze de tutun.

H₂N CH₂ COOH

CH₃

Apartine seriei L, rareori a fost identificata forma D. In dipeptide ca: carnosina si anserina se gaseste sub forma de b alanina.

Alanina prezinta importanta deosebita in metabolismul glucidic.

L-valina - acidul a aminoizovalerianic, Val, V

Se gaseste in cantitati mici in proteidele animale si vegetale, mai ales in semintele de in. In antibiotice se gaseste D valina.

CH₃ CH CH COOH

CH₃    NH₂

L-leucina - a aminoizocapronic, Leu, L

Este un aminoacid esential, se gaseste in proteine de origine vegetala: zeina, edestina.

Se gaseste in hemoglobina in forma L. O treime din aminoacizii din organismele vii este reprezentata de L leucina.

CH₃ CH CH₂ CH COOH

CH₃    NH₂

L -izoleucina -acid a amino b metil valerianic, Ile, I

Este aminoacid esential, se gaseste in proteine de origine animala si vegetala, in antibiotice forma D.

CH₃ CH₂ CH CH COOH

CH₃ NH₂

Aminoacizi monoaminodicarboxilici

Acesti aminoacizi contin inca o grupare carboxil de aceea au puternic caracter acid; au rol in biosinteza celorlalti aminoacizi, stabilesc legaturi metabolice intre glucide si protide.

Acidul L asparagic sau aspartic - acidul a aminosuccinic , Asp, D

COOH CH₂ CH COOH

NH₂

Este foarte raspandit in organismele vegetale (mazare, migdale) sub forma de asparagina - monoamida acidului asparagic.

Acidul L glutamic - acidul a aminoglularic Glu

COOH CH₂ CH₂ CH COOH

NH₂

Se gaseste in animale, plante ( seminte de cereale), dar mai mult in alge. Se gaseste sub forma de glutamina - amida acidului glutamic.

Se obtine prin hidroliza glutenului, cazeinei.

Are un rol deosebit in metabolism.

Aminoacizi diaminomonocarboxilici

Au o a doua grupare amino ( - NH₂ ), au caracter bazic si solubilitate mai mare. Se gasesc cu precadere in regnul vegetal si contribuie la formarea unor amine.

L ornitina - acidul a d diaminovalerianic

NH₂

CH₂ CH₂ CH₂ CH COOH

NH₂

Este un aminoacid partial esential. Se gaseste in prolamina din care se si obtine prin hidroliza rezultand ormitina si uree.

Se gaseste in organisme sub forma de arginina.

Ornitina nu are importanta pentru structura proteinelor ci importanta ei deriva din faptul ca arginina prin hidroliza formeaza ornitina.

Prin decarboxilare ornitina formeaza putresceina, o diamina toxica din gruparea toxinelor cadaverice.

L lizina - acidul a e diaminocapronic, Lys, K

Se gaseste in toate proteinele dar mai ales in laptii de peste; prin decarboxilare,sub actiunea unor bacterii, se transforma in cadaverina.

NH₂

CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ CH COOH

NH₂

Aminoacizii micsti

Hidroxiaminoacizi

Gruparea hidroxil creste solubilitatea in apa a aminoacizilor

L serina - acidul a amino b hidroxipropionic, Ser, S

OH CH₂ CH COOH

NH₂

Se gaseste in matase(sericina), in fibrina, cazeina sub forma de esteri fosforici. Mai bogate in serina sunt: salmina din peste, edestina din semintele de canepa, in proteinele din migdalele si din algele marine.

Serina libera se gaseste in transpiratie si in semintele germinate.

L treonina -acidul a amino b hidroxibutiric , Thr, T

Se gaseste in lactoglobulina, edestina, proteinele din cereale, soia, cartofi, alge marine, antibiotice.

CH₃ CH CH COOH

OH NH₂

L hidroxilisina - acidul a e diamino b hidroxicapronic

NH₂

CH₂ CH₂ CH₂ CH CH COOH

OH NH₂

Se gaseste cu precadere in proteinele semintelor de pepeni, bumbac, porumb.

Tioaminoacizi

Contin sulf sub forma tiol (-SH), gr. disulfidica (-S - S -) sau gruparea tioeter (-S-CH₃).

L-cisteina - acidul a amino b tiol propionic , Cys, C

SH    NH₂

H₂C CH COOH    S CH₂ CH COOH

NH₂ S CH₂ CH COOH

NH₂

cisteina cistina

L-cistina - acidul a diamino b ditiol - propionic

Acesti doi aminoacizi cu sulf se transforma unul in celalalt prin reactii de oxido-reducere; formeaza un sistem redox care participa ca transportor de hidrogen in procesul de respiratie.

Cistina se gaseste mai ales in proteinele animale. In regnul vegetal se gaseste in proteinele din cartofi, orz, secara, porumb.

Gruparile -SH au rol in activitatea unor enzime.

L metionina - (acidul a amino c metiltiobutiric) , Met, M

CH₂ CH₂ CH COOH

S NH₂

CH₃

Se gaseste in branza de vaca, cheratina, gelatina, avand rol de donor de grupari -CH₃ in transformarile metabolice.

Aminoacizi aromatici - homeocidici

Acesti aminoacizi contin un nucleu benzenic sau fenolic

L fenilalanina - acidul a amino b fenilpropionic, Phe, F

Se gaseste in toate proteinele.

L tirozina - acidul a amino - b hidroxifenil propionic sau hidroxifenilalanina, Tyr, Y

Este singurul aminoacid fenolic din proteine; se gaseste in porumb.

Aminoacizi heterociclici

Radicalul aminoacidului este constituit dintr-un heterociclu care contine azotul ca heteroatom.

L prolina - acidul pirolidin a carboxylic, Pro, P

Este un iminoacid, se deosebeste de ceilalti aminoacizi prin aceea ca gruparea aminica este implicata in formarea ciclului pirolidinic.

Se gaseste aproape in toate proteinele vegetale si animale, predominand in prolaminele din cereale.

L hidroxiprolina - acidul 4hidroxipirolidin - 2 carboxilic , ProOH

Este derivatul hidroxilat al prolinei.

Se gaseste gliadine si caseina.

L triptifanul - acidul a amino b indolil propionic sau indolilalanina

Este aminoacid esential; este implicat in formarea vitaminei PP si a coenzimelor nucleotidice.

Se gaseste in alge.

L histidina - imidazolil alanina, acid a amino b imidazolil propionic, His, H

Se gaseste in proteinele animale si vegetale.

Proprietati fizice

Aminoacizii sunt substante incolore, cristaline, solubile in apa (cu exceptia cistinei, cisteinei si treoninei), greu solubile in alcool si insolubile in solventi organici.

Au puncte de topire si fierbere ridicate, mai mari de 200⁰C.

Au gust dulce, dulceag amarui sau amar; b si c aminoacizii sunt insipizi.

Cu exceptia glicolului, aminoacizii prezinta atomi de carbon asimetrici si prezinta deci stereoizomerie (D,L) si izomerie optica (+,-) care nu depind una de alta.

Proprietati chimice

Sunt substante amfotere

Unii prezinta maxime de absorbtie in domeniul ultraviolet ( proprietate care se utilizeaza la dozarea aminoacizilor).

Se dozeaza si prin electroforeza sau cromatografie.

Proprietati chimice datorate gruparii carboxil ( COOH)

Cu bazele formeaza saruri.

Cu alcoolii formeaza esteri - esterii metilici ajuta la stabilirea compozitiei peptidelor.

Cu amoniacul (NH₃ ) sau cu gruparea amino (NH₂ ) a altui aminoacid formeaza legatura peptidica.

Cu pentaclorura de fosfor dau derivati clorurati folositi in sinteza peptidelor.

Sub influenta decarboxilazelor se decarboxileaza si formeaza amine biogene sau proteinogene: histidina histamina, tirozina tiramina.

Cu amoniacul in exces formeaza amide.

Prin reducere energica formeaza aminoalcooli.

Proprietati chimice datorate gruparii amino ( NH₂)

- cu acizii formeaza saruri;

- cu acizii carboxilici formeaza legatura peptidica ( reactia Fischer );

- cu derivatii halogenati formeaza betaine;

- cu aldehidele formeaza baze Schiff - metoda de determinarea aminoacizilor;

- cu acidul azotos formeaza hidroxiacizi si se elibereaza azot - metoda Van Slike;

- cu dinitrofluorbenzen formeaza derivati folositi pentru identificarea aminoacizilor terminali;

- prin dezaminare dau acizi nesaturati, cetoacizi sau hidroxiacizi si ammoniac;

- cu clorurile acide se acileaza;

- cu ninhidrina dau compusi colorati;

Proprietati chimice datorate prezentei concomitente a gruparilor carboxyl si amino

- formarea de peptide

- a aminoacizii reactioneaza cu sarurile metalelor grele cu formare de chelati;

- la incalzire se comporta diferit in functie de pozitia gruparii amino;

- dau decarboxilari si dezaminari enzimatice;

- prin ciclizare formeaza dicetopiperazine;

Aminoacizii prezinta si proprietati chimice datorate catenelor laterale sau nucleelor aromatice; acesta reactii sunt folosite pentru identificarea aminoacizilor.

6. PEPTIDE

Sunt substante naturale care se gasesc in plante in stare libera si ca produsi intermediari de hidroliza a polipeptidelor. Ele au rol structural si functional. Unele formeaza sisteme redox, altele indeplinesc rol de substante antibiotice, toxine, anticorpi.

Peptidele sunt substante naturale ( se pot obtine si sintetic) constituite din doua sau mai multe molecule de aminoacizi care se condenseaza intermolecular la nivelul gruparii carboxyl (COOH) a unui aminoacid si a gruparii amino ( NH₂ ) a altui aminoacid, cu formare de legaturi peptidice:

R₁ R₂

OH H

H₂N CH C + N CH COOH   

O H

R1 R2

H₂N CH C NH CH COOH

O

Dipeptida

Structura si functiile peptidelor sunt determinate de secventa aminoacizilor constituenti, adica de de succesiunea acestora in molecula respectiva.

In grupa peptidelor intra si o serie de produsi de hidroliza (acida, alcalina sau enzimatica) a protidelor. Acesti produsi sunt: proteoze, peptone si peptide propriu zise.

In 1902 s-a aratat ca legatura care uneste aminoacizii este peptidica.

Dupa numarul de molecule de aminoacid peptidele pot fi: di, tri, tetra,.polipeptide. Peptidele care contin mai putin de 10 aminoacizi se numesc oligopeptide, celelalte se numesc polipeptide.

Orice peptida se caracterizeaza prin prezenta legaturilor peptidice - CO - NH - in care sunt angajate gruparile - COOH si - NH₂ grefate la carbonul a, cu exceptia unei grupari - COOH si a uneia - NH₂ libere la capetele lantului peptidic. Aceste grupari se numesc C terminale sau N terminale. Aminoacidul N terminal se considera, prin conventie, primul din lantul protidic.

Denumirea peptidelor se formeaza din numele radicalilor aminoacizilor constituenti, cu exceptia aminoacidului care are gruparea carboxilica libera, ultimul din lantul polipeptidic. Acestuia i se citeste numele intreg, iar celorlalti, la denumirea aminoacidului se adauga terminatia il.

Exemplu: alanina, glicina, metionina, serina formeaza peptida cu numele: alanil - glicil- metionil - serina.

Denumirea incepe cu aminoacidul care are NH₂ intacta si se termina cu cel care are COOH intacta.

Lanturile peptidice prezinta numar restrans de grupari COOH si NH₂ titrabile in comparatie cu aminoacizii care intra in compozitia acestora; in timpul hidrolizei, numarul acestora creste rapid.

Proprietati generale

Majoritatea peptidelor sunt solubile in apa, insolubile in solventi organici, in stare pura pot fi cristalizate;

peptidele dau solutii moleculare iar polipeptidele solutii coloidale;

nu coaguleaza sub actiunea caldurii;

- dau reactii asemanatoare aminoacizilor datorita prezentei gruparilor - COOH si - NH₂ terminale;

- dau reactii determinate de gruparile ionizabile din restul moleculei;

- au pH izoelectric caracteristic;

- solutiile polipetidelor superioare precipita prin adaugarea de saruri ale metalelor grele;

- au caracter amfoter;

- au activitate optica;

- dau reactii de culoare specifice proteinelor;

- hidrolizeaza formand aminoacizii componenti;

Reprezentanti mai importanti

Dipeptide

Carnozina: b alanil - histidina

Anserina: b alanil n metil histidina

In fasole, mazare, soia si alte leguminoase s-au gasit dipeptide formate din acid glutamic si leucina, acid glutamic si metionina.

Tripeptide

Glutationul

A fost izolat din drojdia de bere (1921). Cel mai mult se gasesste in semintele germinate.

Este format din glicocol, cisteina si acid glutamic: glutamil - cisteinil - glicool.

Este o substanta solida, alba, solubila in apa si alcoo; are punctual de topire la 190-192⁰C, este levogir, are doua grupari COOH libere de aceea are caracter acid.

In celule se gaseste in forma redusa, ca tiol cat si sub forma oxidata ca disulfura - diglutation. Trecerea glutationului din forma redusa in cea oxidata este reversibila si reprezinta unul din cele mai importante sisteme redox din celula.

-2H

2G - SH G - S - S - G

+2H

Glutationul este transportor neenzimatic de hydrogen.

Glutationul protejeaza oxidarea acidului ascorbic si adrenalinei, activeaza enzimele proteolitice care hidrolizeaza protidele, este coenzima, are actiune antitoxica.

7. Proteide

Sunt compusi cu structura complexa, macromoleculara, esentiali pentru organismele vii atat din punct de vedere structural cat si functional.

a) Holoproteidele sau proteinele

Sunt substante macromoleculare cu un inalt grad de organizare structurala avand mase moleculare intre 1000 - 100000 a.m.u. sau mai mari. Proteinele sunt in permanenta reinoire in organism, au specificitate de specie, individ, tesuturi. La plante se gasesc mai ales in serminte si frunze.

Diversitatea structurala si functionala deriva din numarul, tipurile si secventa aminoacizilor si de organizarea spatiala a macromoleculelor proteice.

Structura proteinelor

Lanturile polipeptidice contin 20 aminoacizi in mod frecvent si 40-50 ocazional. Aminoacizii sunt purtatori de functii acide, bazice, tiolice, fenolice, alcoolice, de unde rezulta marea reactivitate a substantelor proteice.

Structura primara

Este data de numarul, tipurile, proportia si secventa aminoacizilor din lanturile polipeptidice ale unei proteine.

Unghiurile de valenta si distantele interatomice sunt urmatoarele:

C C 117⁰ ; C H 120⁰ C O 121⁰

C C 1,53A; N C 1,47A; C N 1,32A; C O 1,24A

Legatura peptidica are o stare de rezonanta care ii da caracterul unei duble legaturi

N + H

C N C N

O R O R

Astfel legatura N C devine coplanara; caracterul de dubla legatura permite o rotatie restransa a atomilor de carbon si azot in jurul axei acestei legaturi. Sunt permise rotatii libere in jurul legaturilor Ca N si Ca C de unde rezulta conformatii diferite ale moleculelor proteice.

Din punct de vedere geometric atomii de carbon adiacenti legaturii peptidice sunt in pozitie trans - mai stabila din punct de vedere energetic decat pozitia cis. Datorita configuratiei L a minoacizilor, catenele laterale ale acestor aminoacizi sunt dispuse intr-un aranjament trans repetabil.

Catenele laterale sunt reprezentate de grupari polare sau nepolare: cele polare sunt orientate spre exterior, spre mediul apos si formeaza legaturi de hidrogen; cele nepolare sunt indreptate spre interior si contribuie la stabilitatea conformationala.

Secventa aminoacizilor este sub control genetic. Lanturile polipeptidice au asezare in zigzag, radicalii sunt deasupra si dedesubtul planului cu atomi de carbon si azot.

Lanturile au un C terminal si un N terminal; structura primara se determina prin determinarea aminoacizilor.

Structura secundara

Reprezinta al doilea nivel de structurare a moleculelor proteice care se refera la orientarea in spatiu a lanturilor polipeptidice, ca urmare a stabilirii legaturilor de hidrogen intre constituentii legaturilor peptidice sau intre constituentii unor lanturi diferite.

Structura secundara este cu atat mai stabila cu cat legaturile de hidrogen sunt mai multe si repetate in mod uniform.

Structura secundara se poate prezenta in trei modele:

- modelul a helix;

- modelul planurilor pliate;

- modelul tip collagen.

Modelul a helix sau elicoidal

Rezulta prin spiralarea lantului in jurul unui cilindru imaginar; in functie de orientare elicea poate fi a dreapta sau a stanga; in ambele cazuri resturile de aminoacizi apar de o parte sau de alta a spirei; o spira corespunde la 3,6 aminoacizi, inaltimea treptei este de 1,5 A; legaturile de hydrogen sunt intercatenare.

In elicea a dreapta resturile de aminoacizi sunt in pozitie trans fata de atomul de carbon de la CO si cis fata de atomul de azot; in elicea a stanga sunt invers.

Regiunile elicoidale sunt intercalate cu regiuni torsionate intamplator.

Modelul planurilor pliate

Legaturile de hidrogen intercatenare sunt dispuse aproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice ( proteine fibrilare).

Structura tip colagen

Are un superhelix, structura incolacita in care se realizeaza spatii in care patrund resturi de aminoacizi.

Structura tertiara

In aceasta structura intervin legaturi ce se pot forma intre resturile de amoniacizi:

- legaturi de hydrogen;

- punti disulfurice;

- legaturi hidrofobice intre lanturi nepolare;

- legaturi electrostatice ( dicarboxilice si diaminice);

- legaturi dipol - dipol;

- legaturi fosfodiesterice;

Structura tertiara depinde de structura primara si secundara.

Proteinele fibrilare au lanturi aproape liniare, au rol de sustinere si rezistenta mecanica.

Proteinele globulare au forma elipsoidala, cu catenele sub forma de ghem (functii catalitice).

Forma moleculelor proteice depinde de mediu, proprietatile mediului fiind: pH, salinitate, presiune, temperatura.

Structura cuaternara

Reprezinta cele mai inalte nivele de organizare a proteinelor, rezultate din interactiunea dintre lanturile polipeptidice independente care au deja o structura primara, secundara, tertiara bine definite. Suprastructura cuaternara reprezinta asocierea unor catene polipeptidice denumite protomeri intr-un ansamblu numit oligomer (di, tri, tetra). Legaturile sunt electrostatice ori de hidrogen intre gruparile de la suprafata catenelor polipeptidice.

Structura primara influenteaza toate celelalte nivele de organizare.

Proprietati generale

Proprietatile proteinelor rezulta din greutatea moleculara, gruparile polare, legaturile intra si intercatenare, natura radicalilor nepolari.

Proteinele sunt substante solide, amorfe, solubilitatea in apa difera la cele fibrilare sau globulare; solubilitatea in apa variaza in functie de : secventa aminoacizilor, gruparile hidrofile, pH, concentratia de saruri;(la pH-ul izoelectric sunt insolubile).

Alte proprietati ale proteinelor sunt:

- formeaza geluri;

- precipita in prezenta de electroliti;

- au caracter amfoter;

- migreaza in camp electric - de aceea se analizeaza prin electroforeza;

- au activitate optica;

- hidrolizeaza;

- dau reactii de culoare;

- se denatureaza ireversibil in prezenta unor agenti fizici si chimici:

chimici: acetona, etanol, detergenti, saruri de metale grele (se modifica structura secundara si tertiara; aceasta proprietate sta la baza distrugerii virusurilor);

fizici:radiatii X, radiatii ultraviolete, temperatura, agitarea;

au rol in prepararea painii, a laptelui praf, a prafului de oua.

Proprietati biochimice

- organismele vii sintetizeaza proteinele din aminoacizi;

- prezinta specificitate;

- au proprietati catalitice.

Proprietati imunologice

Injectarea unei proteine straine induce aparitia unui compus capabil sa precipite numai substanta inoculata realizand apararea organismului.

Clasificare

- fibrilare;

- globulare.

Alte proprietati ale proteinelor: structura, proprietati fizice, chimice, biologice, solubilitatea conduc la numeroase alte sisteme de clasificare.

Albuminele

Au caracter acid, sunt solubile in apa si solutii diluate de electroliti; cu apa formeaza solutii coloidale din care precipita sub actiunea unor solutii concentrate de (NH₄)₂SO₄, NaCl, caldura; formeaza spuma alba de la fierberea legumelor si fructelor.

In structura lor prerdomina aminoacizii monoaminomonocarboxilici, glicocolul se gaseste in cantitate mica, in unele chiar lipseste; sunt sarace in triptofan dar au continut ridicat de sulf.

Albuminele se gasesc in toate organele plantei, mai ales in seminte. Albuminele se gasesc in stare libera in plante sau in asociere cu globulinele si cu poliglucidele.

Globulinele

Sunt cele mai raspandite proteine globulare; sunt insolubile in apa dar solubile in solutii diluate de electroliti; precipita prin adaugare de sulfat de amoniu, prin diluare cu apa, prin fierbere.

Au masa moleculara mare, caracter acid datorat acidului glutamic si aspartic, contin leucina si glicocol, contin mai putin sulf; impreuna cu albuminele formeaza masa predominanta a protoplasmei. Seminte.

Poarta denumiri specifice: edestina, arachina, faseolina, amandina etc.

Prolaminele

Se gasesc numai in tesuturile vegetale, sunt insolubile in apa, solubile in etanol, contin doar doi aminoacizi esentiali: lizina si triptofan.

Poarta denumiri specifice: grau - gliadina, orz - hordeina, porumb - zeina, orezul nu contine prolamine, porumbul contine prolamine fara lizina de ceea consumul exclusiv duce la boala numita pelagra.

Glutelinele

Sunt proteine vegetale care insotesc prolaminele, se gasesc in seminte si frunze; au caracter acid pronuntat; sunt insolubile in apa, in solutii de electroliti si alcool, solubile in solutii alcaline.

Prolaminele si glutelinele sunt componente principale ale glutenului. Glutenul confera insusiri de pamificatie si este un amestec de albumine, globuline, prolamine, lipide, glucide, saruri); glutenul se gaseste in faina de grau, secara, orz.

Histonele

Au caracter slab bazic, contin arginina si lizina; se dizolva in solutii de acizi de unde precipita prin adaugare de amoniac; se gasesc in regnul animal; unele intra in constitutia nucleoproteidelor si cromoproteidelor.

Protaminele

Sunt cele mai simple proteine, au masa moleculara de 2000-3000 a. m. u.; sunt bazice, contin arginina, lizina, histidina; nu precipita la incalzire; se gasesc in regnul animal.

Scleroproteinele

Se gasesc in regnul animal sunt proteine fibrilare, au rezistenta mare de aceea au rol de sustinere; au rezistenta la agentii chimici si la enzime ( colagenul).

b) Heteroproteidele

Se formeaza din proteine si o parte prostetica formata din alte biomolecule care au grupari functionale libere; au proprietati asemanatoare proteinelor.

Heteroproteidele pot fi:

- Fosfoproteide;

- Lipoproteide;

- Glicoproteide;

- Metalproteide;

- Cromoproteide;

- Nucleoproteide.